0 просмотров
Рейтинг статьи
1 звезда2 звезды3 звезды4 звезды5 звезд
Загрузка...

Изменения при патологии

ИЗМЕНЕНИЯ ПРИ ПАТОЛОГИИ

При случайных повреждениях мелких кровеносных сосудов возникающее кровотечение через некоторое время прекращается. Это связано с образованием в месте повреждения сосуда тромба или сгустка. Данный процесс называется свёртыванием крови.

В настоящее время существует классическая ферментативная теория свертывания крови – теория Шмидта – Моравица.Положения этой теории представлены на схеме (рис. 11):

Рис. 11. Схема свертывания крови

Повреждение кровеносного сосуда вызывает каскад молекулярных процессов, в результате образуется сгусток крови — тромб, прекращающий вытекание крови. В месте повреждения к открывшемуся межклеточному матриксу прикрепляются тромбоциты; возникает тромбоцитарная пробка. Одновременно включается система реакций, ведущих к превращению растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый фибрин, который откладывается в тромбоцитарной пробке и на её поверхности, образуется тромб.

Процесс свёртывания крови протекает в две фазы.

В первой фазе протромбин переходит в активный фермент тромбин под влиянием тромбокиназы, содержащейся в тромбоцитах и освобождающейся из них при разрушении кровяных пластинок, и ионов кальция.

Во второй фазе под влиянием образовавшегося тромбина фибриноген превращается в фибрин.

Весь процесс свёртывания крови представлен следующими фазами гемостаза:

а) сокращение поврежденного сосуда;

б) образование в месте повреждения рыхлой тромбоцитарной пробки, или белого тромба. Коллаген сосуда служит связующим центром для тромбоцитов. При агрегации тромбоцитов освобождаются вазоактивные амины, которые стимулируют сужение сосудов;

в) формирование красного тромба (кровяной сгусток);

г) частичное или полное растворение сгустка.

Белый тромб образуется из тромбоцитов и фибрина; в нем относительно мало эритроцитов (в условиях высокой скорости кровотока). Красный тромб состоит из эритроцитов и фибрина (в областях замедленного кровотока).

В процессе свертывания крови участвуют факторы свертывания крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания, находящиеся в плазме крови, обозначают римскими цифрами.

Фактор I(фибриноген) — гликопротеин. Синтезируется в печени.

Фактор II(протромбин) — гликопротеин. Синтезируется в печени при участии витамин К. Способен связывать ионы кальция. При гидролитическом расщеплении протромбина образуется активный фермент свертывания крови.

Фактор III(тканевый фактор, или тканевый тромбопластин) образуется при повреждении тканей. Липопротеин.

Фактор IV(ионы Са 2+ ). Необходимы для образования активного фактора X и активного тромбопластина тканей, активации проконвертина, образования тромбина, лабилизации мембран тромбоцитов.

Фактор V(проакцелерин) — глобулин. Предшественник акцелерина, синтезируется в печени.

Фактор VII(антифибринолизин, проконвертин)- предшественник конвертина. Синтезируется в печени при участии витамина К.

Фактор VIII(антигемофильный глобулин А) необходим для формирования активного фактора X. Врожденный недостаток фактора VIII — причина гемофилии А.

Фактор IX(антигемофильный глобулин В, Кристмас-фактор) принимает участие в образовании активного фактора X. При недостаточностьи фактора IX развивается гемофилия В.

Фактор X(фактор Стюарта-Прауэра) — глобулин. Фактор X участвует в образовании тромбина из протромбина. Синтезируется клетками печени при участии витамина К.

Фактор XI(фактор Розенталя) — антигемофильный фактор белковой природы. Недостаточность наблюдается при гемофилии С.

Фактор XII(фактор Хагемана) участвует в пусковом механизме свертывания крови, стимулирует фибринолитическую активность, другие защитные реакции организма.

Фактор XIII(фибринстабилизирующий фактор) — участвует в образовании межмолекулярных связей в фибрин-полимере.

Факторы тромбоцитов. В настоящее время известно около 10 отдельных факторов тромбоцитов. Например: Фактор 1- адсорбированный на поверхности тромбоцитов проакцелерин. Фактор 4 — антигепариновый фактор.

В нормальных условиях тромбина в крови нет, он образуется из белка плазмы протромбина под действием протеолитического фермента фактора Ха (индекс а — активная форма), который образуется при кровопотере из фактора X. Фактор Ха превращает протромбин в тромбин только в присутствии ионов Са 2 + и других факторов свертывания.

Фактор III, переходящий в плазму крови при повреждении тканей, и фактор 3 тромбоцитов создают предпосылки для образования затравочного количества тромбина из протромбина. Он катализирует превращение проакцелерина и проконвертина в акцелерин (фактор Va) и в конвертин (фактор VIIa).

При взаимодействии перечисленных факторов, а также ионов Са 2+ происходит образование фактора Ха. Затем происходит образование тромбина из протромбина. Под влиянием тромбина от фибриногена отщепляются 2 пептида А и 2 пептида В. Фибриноген превращается в хорошо растворимый фибрин-мономер, который быстро полимеризуется в нерастворимый фибрин-полимер при участии фибринстабилизирующего фактора- фактора XIII (фермент трансглутаминаза) в присутствии ионов Са 2+ (рис. 12).

Рис. 12. Образование геля фибрина.

Фибриновый тромб прикрепляется к матриксу в области повреждения сосуда при участии белка фибронектина. Вслед за образованием нитей фибрина происходит их сокращение, для чего необходима энергия АТФ и фактор 8 тромбоцитов (тромбостенин).

У людей с наследственными дефектами трансглутаминазы кровь свертывается так же, как у здоровых, однако тромб получается хрупкий, поэтому легко возникают вторичные кровотечения.

Кровотечение из капилляров и мелких сосудов останавливается уже при образовании тромбоцитной пробки. Для остановки кровотечения из более крупных сосудов необходимо быстрое образование прочного тромба, чтобы свести к минимуму потерю крови. Это достигается каскадом ферментных реакций с механизмами усиления на многих ступенях.

Различают три механизма активации ферментов каскада:

1. Частичный протеолиз.

2. Взаимодействие с белками-активаторами.

3. Взаимодействие с клеточными мембранами.

Ферменты прокоагулянтного пути содержат γ-карбоксиглутаминовую кислоту. Радикалы карбоксиглутаминовой кислоты образуют центры связывания ионов Са 2+ . В отсутствие ионов Са 2+ кровь не свертывается.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 10026 — | 7804 — или читать все.

188.64.174.65 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

ОСНОВНОЙ ОБМЕН И ЕГО ИЗМЕНЕНИЯ ПРИ ПАТОЛОГИИ

В настоящее время знания об энергетике патологических процессов почти целиком основаны на данных непрямой калориметрии. Это относится к данным об изменениях так называемого основного или стандартного обмена.

1) состояние покоя (мышечная работа может увеличить обмен до 800%);

2) через 14 часов после приема пищи (т.к. прием пищи также повышает основной обмен);

3) в настоящее время приятным стандартом окружающей температуры является 18—20 °С, что для легко одетого человека соответствует нейтральной зоне.

Принятый ранее многими стандарт 15—16 °С не обеспечивает в условиях покоя полного прекращения терморегуляторной теплопродукции. По

Lefevre (1929), понижение температуры воздуха с 18,5 °С до 15—16 °С уже Может вызвать терморегуляторный прирост обмена почти на 30%.

Наибольшие трудности при определении основного обмена встречаются при его оценке у животных и детей раннего возраста так как трудно:

а) обеспечить их неподвижность, б) установить нейтральную температурную зону применительно к возрастным этапам созревания аппарата теплорегу- ляции, в) соблюсти режим питания.

Поскольку основной обмен отражает суммарную интенсивность окислительных превращений во всех тканях и органах в условиях покоя, то чем больше масса живых тканей организма (т.е. их размеры), тем выше и абсолютные величины его обмена. Так, кролик массой 3 кг производит за час в среднем около 9 ккал тепла, собака средней массы — около 30 ккал, человек 70—100 ккал. Принято считать, что основной обмен взрослого человека равен примерно 1 ккал/ч на 1 кг массы тела. Отклонение основного обмена от нормы на ± 15% допустимо, в больших пределах — патология.

Зависимость интенсивности обмена от величины поверхности тела, определяющей основные условия для теплоотдачи во внешнюю среду, была подмечена в начале прошлого века и особенно четко сформулирована Rubner в виде так называемого закона удельной поверхности тела. При расчете теплопродукции на 1 м» поверхности тела разница в обмене гораздо меньше, чем при расчете на единицу массы. Показатель основного обмена на 1 м’ поверхности является общепринятым и для человека.

Физиологические факторы, в том числе и такие, как режим работы, характер питания, влияние кортикальных механизмов на уровень окислительных процессов, типологические, конституциональные особенности и др., могут оказывать на обмен существенный эффект.

Влияние климата на уровень основного обмена относительно невелико. У коренных жителей севера (эскимосов) основной обмен лишь несколько выше, чем у жителей средних широт.

Изменения основного обмена при патологических условиях:

1. Патологическое усиление сердечной деятельности и особенно дыхания. Расчет показывает, что повышение работы органов дыхания и кровообращения лишь в два раза по сравнению с величиной покоя может увеличивать общую теплопродукцию на 5—6 ккал на 1 м»/ч, т.е. приблизительно на 10— 12%. При развивающейся сердечной недостаточности наблюдается закономерное повышение основного обмена в пределах 30—50%, в значительной степени связанное с одышкой и усиленной работой дыхательной мускулатуры. Известную роль при этом играет и качественное расстройство обмена, связанное с возникающей гипоксией. *

2. Патология печени и других органов брюшной полости. Удаление печени в эксперименте, как и перевязка печеночной артерии, вызывает резкое (до 50%) снижение потребления кислорода (однако это, возможно, связано с нарушением межуточного обмена, наблюдающегося при этой операции).

Читать еще:  Доппельгерц актив глюкозаминхондроитин в лечении суставных патологий

3. Лихорадка и инфекционные процессы. Принимая во внимание высокую интенсивность обмена в печеночных клеї ках и установленную многочисленными исследованиями относительную легкость возникновения разобщения окисления и фосфорилирования в них под влиянием ряда бактериальных токсинов и в некоторых других условиях патологии (голодание, диабет), а также косвенные, основанные на термометрии, данные о колебаниях теплопродукции в печени, нужно думать, что патологическая теплопродукция в печени (например, при инфекционной лихорадке) может весьма заметным образом сказаться на уровне основного обмена. Однако при патологии самой печени основной обмен меняется незначительно.

4. Патология регулирующих систем организма:

а) кора — при dementia ргаесох, в поздних стадиях прогрессивного паралича и при старческом слабоумии основной обмен снижен;

б) вегетативные диэнцефальные центры — тепловой укол (механическое повреждение или раздражение центров гипоталамуса) — обмен повышается;

в) нарушение гормональной регуляции:

— щитовидная железа — одним из важных диагностических и прогностических показателей патологии щитовидной железы является повышение основного обмена (до 80— 50%) при ее гиперфункции,

— гипофиз — удаление гипофиза приводит к снижению основного обмена (возможно помимо выпадения гормонов гипофиза играет роль снижение его влияния на щитовидную железу через тиреотроп- ный гормон),

— надпочечники — адреналин повышает основной обмен (при охлаждении, при эмоциях). При адреналэктомии основной обмен снижается на 20—30%.

— половые железы на основной обмен не влияют,

— поджелудочная железа — инсулин в больших дозах является ингибитором мышечной дрожи, угнетает теплопродукцию и рассматривается как гипотермирующий фактор. Удаление поджелудочной железы повышает уровень основного обмена на 20- -30%.

5. Гипоксия — в результате компенсаторного усиления работы органов дыхания и кровообращения основной обмен растет. Накопленная молочная кислота частично подвергается окислению с дополнительными затратами кислорода.

6. Гиперкапния — при накоплении углекислоты возникает резкое возбуждение дыхания и сердечной деятельности с увеличением основного обмена.

7. Лейкозы, постгеморрагические анемии — основной обмен повышается до 30%. Точно механизм этой реакции еще не известен, но предполагают влияние токсических продуктов обмена, продуктов распада кровяных пластинок.

8. Тяжелые травмы (перелом челюсти, бедра, плеча, голени) — основной обмен повышается на 20—35%.

9. Язвенная болезнь сопровождается увеличением показателя (+ 28%).

11. Ожоговая травма.

Представленные изменения основного обмена отражают лишь небольшую часть наблюдаемых прц патологии сдвигов.

БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В МЫШЦАХ ПРИ ПАТОЛОГИИ

Общими для большинства заболеваний мышц (прогрессирующие мышечные дистрофии, атрофия мышц в результате их денервации, тенотомия, полимиозит, некоторые авитаминозы и т.д.) являются резкое снижение в мышцах содержания миофибриллярных белков, возрастание концентрации белков стромы и некоторых саркоплазматических белков, в том числе миоальбумина. Наряду с изменениями фракционного состава мышечных белков при поражениях мышц наблюдается снижение уровня АТФ и креа-тинфосфата. Например, через 12 дней после денервации содержание АТФ в денервированной икроножной мышце кролика снижается более чем в 2 раза. Отмечаются также снижение АТФазной активности контрактиль-ных белков (миозина), уменьшение количества имидазолсодержащих ди-пептидов.

Рис. 20.9. Схематическое изображение происхождения креатинурии при прогрессирующей мышечной дистрофии (по Д.Л. Фердману).

При прогрессирующих мышечных дистрофиях и других заболеваниях, связанных с распадом мышечной ткани, часто отмечаются сдвиги в фос-фолипидном составе мышц: значительно снижается уровень фосфатидил-холина и фосфатидилэтаноламина, концентрация сфингомиелина и лизо-фосфатидилхолина повышается. До сих пор истинные механизмы изменения фосфолипидного состава мышечной ткани при патологии не выяснены, неизвестна также роль этих сдвигов в патогенезе мышечных дистрофий.

Для многих форм патологии мышечной ткани характерны нарушение метаболизма креатина и его усиленное выделение с мочой (креатинурия). Несмотря на многочисленные исследования и обилие фактического материала, вопрос о причинах креатинурии при заболеваниях мышц не может считаться окончательно решенным.

Принято считать, что креатинурия у больных миопатией является результатом нарушения в скелетной мускулатуре процессов фиксации (удержания) креатина и его фосфорилирования. Если нарушен процесс синтеза креатинфосфата, то не образуется и креатинина; содержание последнего в моче резко снижается. В результате креатинурии и нарушения синтеза креатинина резко повышается креатиновый показатель (креа-тин/креатинин) мочи. Данный механизм представлен на рис. 20.9.

При патологии мышечной ткани можно наблюдать определенную закономерность в изменении активности ферментов в мышцах: уменьшается активность ферментов, локализованных в саркоплазме; незначительно изменяется активность ферментов, связанных с митохондриями; заметно возрастает активность лизосомальных ферментов. Наконец, показано, что при многих заболеваниях мышечной системы наступают сдвиги в системе цАМФ: снижается содержание цАМФ в мышечной ткани, повышается активность фосфодиэстеразы и нарушается способность аденилатциклазы активироваться под влиянием адреналина и фторида натрия.

Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни сердца. Для ишемизированного миокарда характерны сниженное окислительное фосфорилирование и повышенный анаэробный обмен. Раннее увеличение гликогенолиза и гликолиза за счет имеющегося в сердечной мышце гликогена и глюкозы, усиленно поглощаемой миокардом в начальной стадии ишемии, происходит в результате повышения внутриклеточной концентрации катехоламинов и цАМФ, что в свою очередь стимулирует образование активной формы фосфорилазы – фосфорилазы а и активацию фосфофруктокиназы – ключевого фермента гликолиза. Однако даже максимально усиленный анаэробный метаболизм не способен длительно защищать уже поврежденный гипоксический миокард. Очень скоро запасы гликогена истощаются, гликолиз замедляется вследствие внутриклеточного ацидоза, который ингибирует фосфофруктокиназу.

Содержание АТФ и креатинфосфата в клетке резко снижается в результате нарушения окислительного фосфорилирования в митохондриях. Одно из первых проявлений этого состояния – нарушение мембранной проницаемости. Нарушение целостности мембран способствует выходу из клетки ионов, в том числе ионов К + , а также ферментов. Дефицит энергетических ресурсов и нарушение ионного состава, существенные изменения различных мембранных «резервуаров», обеспечивающих контроль за уровнем внутриклеточного кальция, обусловливают торможение функциональной активности мышечных клеток и их постепенную гибель. В этот же период выявляются изменения состава белков миокарда (резкое снижение содержания миофибриллярных белков и накопление белков стромы). Нарушение обмена углеводов, белков и липидов (свободные жирные кислоты не окисляются, а преимущественно включаются в триглицериды) при инфаркте миокарда находит отражение в жировой инфильтрации сердечной мышцы.

Размер повреждения миокарда при возникновении ишемии, снижение активности ферментов в сердечной мышце и возрастание активности соответствующих ферментов в сыворотке крови (например, креатинкиназы) в значительной мере коррелируют друг с другом. Следует признать, что в диагностике инфаркта миокарда определение активности креатинкиназы, АсАТ и ЛДГ в сыворотке крови – наиболее чувствительные тесты. Повышение активности указанных ферментов, особенно креатинкиназы, является постоянным и наиболее высоким. Важно также исследование в сыворотке крови изоферментных спектров креатинкиназы (повышение активности изофермента MB) и ЛДГ (увеличение активности изоферментов ЛДГ1 и ЛДГ2). В последние годы четко показано, что определение в сыворотке крови миокардиально специфичных белков (миоглобин, тропонин Т и др.) – весьма чувствительный ранний тест повреждения миокарда.

Морфологические изменения при патологии развития, захватывающей весь эмбрион

В первые 6-7 нед беременности нередко встречаются морфогенетические изменения, захватывающие весь эмбрион, вызывающие общие тяжелые нарушения развития и ведущие его к гибели. Такие зародыши выделяются в отдельную группу и называются абортивными, атрофическими, порочными, недоразвитыми, деформированными, гипоплазированными. На основании изменений внешней формы аномальные зародыши подразделяются на цилиндрические, узловатые, аморфные и гипоплазированные. При спонтанных абортах в течение 1 триместра беременности такие эмбрионы встречаются в 19,5-25% случаев.

Ведущую роль в развитии аномальных зародышей большинство исследователей отводят первичному нарушению морфогенеза в начальных стадиях внутриутробного развития. Из 52 таких зародышей, исследованных цнтогенетически, патология хромосом (аутосомная трисомия, триплоидия, Х-моносомия и др.) найдена в 82,6% случаев. При этом аномалии развития амниотической полости и аллантоискон ножки отмечаются приблизительно в 50-60% случаев.

Микроскопическое исследование серийных срезов цилиндрических, узловатых и аморфных эмбрионов показало, что они представляют собой гетерогенную группу зародышей, у которых сходные аномалии внешней формы обусловлены как первичной патологией морфогенеза, так и вторичными посмертными изменениями закладок органов либо сочетанием этих двух процессов. Степень сохранения зачатков органов зависит от выраженности аутолитических (посмертных) процессов в тканях, интенсивность которых различна и обусловливается длительностью нахождения зародышевого мешка в полости матки после пренатальной гибели эмбриона. Поэтому морфологические изменения у аномальных эмбрионов имеют нередко сложный комбинированный тип нарушений. Узловатые и аморфные эмбрионы состоят из мацерированных, часто бесструктурных остатков туловища, которые возникают в результате аутолиза н резорбции тканей за время, прошедшее между гибелью зародыша и наступлением аборта. Обычно это время составляет 3-4 нед. Фенотип таких эмбрионов невозможно определить в связи с глубокими а политически ми изменениями.

На основании макроскопического изучения внешней формы ипоплазированных и цилиндрических зародышей во многих случаях судить о характере морфологических изменений не представляется возможным. В то же время комплексное макро- и микроскопическое изучение серийных срезов позволяет нередко обнаружить у них первичные морфогеистические нарушения, характерные для начального гисто- и органогенеза. К таким изменениям (с учетом в каждом случае стадии эмбрионального развития) относятся гипоплазия амииотической полости, виеамниональное расположение эмбриона в экзоцеломе, аплазия аллантоисной ножки, цнклопия, анофтальмия, знцсфалоцеле, атрезия ротоглоточного отверстия, аплазия стомодеума, проктодеума, манднбуляриых и гиоидных дуг, почек, нижних и верхних конечностей, передней кишки, ротоглотки, трахеопульмональиого зачатка, персистирование хрусталиковой плакоды и др. Пороки развития впезародышевых провизорных органов, которые встречаются более чем у половины таких абортусов, могут быть непосредственной причиной нарушения морфогенеза у эмбрионов, так как своевременное и нормальное формирование амииотической полости, аллантоисной ножки и желточного мешка является необходимым, предопределяющим условием нормального развития зародыша.

Читать еще:  Болит солнечное сплетение причины связанные с патологией внутренних органов

У таких аномальных эмбрионов имеются и вторичные регрессивные изменения в закладках органов (разной степени выраженности), которые проявляются некрозом, клеточной диссоциацией зачатков органов и в значительной степени затрудняют распознавание аномалий развития. Гибель одних клеток и беспорядочная пролиферация других, приводя в ряде случаев к исчезновению закладок органов в период начального органогенеза, могут, по-видимому, возникать как вследствие хронической гипоксии зародыша при аномалиях развития его провизорных органов, так и в связи с изменением генетической детерминации порфогенеза, что подтверждается наличием хромосомных нарушений. Однако и в первом, и во втором случае подобные изменения можно расценивать как однотипные патологические нарушения клеточной н тканевой дифференциации в раннем онтогенезе, возникающие под влиянием средовых или генетических факторов. Это предположение подтверждается тем, что зародыши со схожими аномалиями развития имеют как измененный, так и нормальный кариотип.

Изменения глазного дна при патологической миопии

*Импакт фактор за 2018 г. по данным РИНЦ

Журнал входит в Перечень рецензируемых научных изданий ВАК.

Читайте в новом номере

В статье представлен обзор литературы, освещающий становление воззрений и современные аспекты этиологии и патогенеза патологической миопии, которая является одной из основных причин нарушения зрения и слепоты во всем мире. В статье проанализированы данные, полученные с применением современных технологий визуализации, таких как оптическая когерентная томография, трехмерная магнитно-резонансная томография, которые значительно углубили наше понимание глазных осложнений, связанных с миопией высокой степени. Тем не менее информации о причинах, вызывающих развитие этих поражений, явно недостаточно, что затрудняет разработку лечебных мероприятий для уменьшения или предотвращения развития этих осложнений. Несмотря на недавние достижения в лечении неоваскуляризации хориоидеи путем введения препаратов, блокирующих эндотелиальный фактор роста сосудов, и достижения витреоретинальной хирургии при тракционном синдроме, большинство осложнений патологической миопии, такие как макулярная атрофия, хориоретинальная атрофия и оптическая нейропатия, остаются неизлечимыми.
Детальный анализ результатов исследований различных авторов показал, что на развитие патологической миопии оказывают влияние множество факторов: биомеханические, биохимические, морфологические, гемодинамические. Эти факторы являются ключевыми в разработке методов прогнозирования и профилактики развития патологической миопии.

Ключевые слова: патологическая миопия, миопическая макулопатия, задняя стафилома, макулярная хориоидальная неоваскуляризация.

Для цитирования: Маркосян Г.А., Тарутта Е.П., Тарасова Н.А., Максимова М.В. Изменения глазного дна при патологической миопии // РМЖ. Клиническая офтальмология. 2019. №2. С. 99-104

The fundus changes in pathological myopia

G.A. Markosian, E.P. Tarutta, N.A. Tarasova, M.V. Maximova

Moscow Helmholtz Research Institute of Eye Diseases, Moscow, Russian Federation

The article presents a literature review covering formation of views and the modern aspects of the etiology and pathogenesis of pathological myopia, which is one of the main causes of visual impairment and blindness worldwide. The article analyzes the data obtained on the basis of modern imaging technologies, such as optical coherence tomography, three-dimensional magnetic resonance imaging, which significantly deepened our understanding of an eye complications associated with high myopia. Nevertheless, information about the causes of the development of these lesions is clearly not enough, which makes it difficult to elaborate therapeutic measures to reduce or prevent the development of these complications. Despite recent advances in the treatment of choroidal neovascularization by administering drugs that block vascular endothelial growth factor and achievement of vitreoretinal surgery in vitreomacular traction syndrome, most of the complications of pathological myopia, such as macular atrophy, chorioretinal atrophy, and optic neuropathy, remain incurable.
A detailed analysis of the results of research by various authors showed that many factors affect the development of pathological myopia: biomechanical, biochemical, morphological, hemodynamic. These factors are key to the elaboration of methods for predicting and preventing the development of pathological myopia.

Keywords: pathological myopia, myopic maculopathy, posterior staphyloma, macular choroidal neovascularization.
For citation: Markosian G.A., Tarutta E.P., Tarasova N.A., Maximova M.V. The fundus changes in pathological myopia. Russian Journal of Clinical Ophthalmology. 2019;19(2):99–104.

Представлен обзор литературы, освещающий становление воззрений и современные аспекты этиологии и патогенеза патологической миопии. Проанализированы данные, полученные с применением современных технологий визуализации, таких как оптическая когерентная томография, трехмерная магнитно-резонансная томография, которые значительно углубили наше понимание глазных осложнений, связанных с миопией высокой степени.

Актуальность

Патологическая близорукость: определение и классификации

Термин «патологическая близорукость», как было отмечено выше, первоначально применялся для обозначения близорукости, которая сопровождается характерными дегенеративными изменениями в склере, сосудистой оболочке и пигментном эпителии сетчатки, приводящими к снижению зрения [9]. Чрезмерное удлинение глазного яблока и задняя стафилома, как полагают, являются важными факторами развития этих дегенеративных изменений при патологической миопии. Однако рефракция или осевая длина самостоятельно не могут влиять на формирование патологической близорукости. Задняя стафилома, которая является отличительным признаком поражения при патологической миопии, может возникать также в глазах без высокой близорукости [13].
В. Curtin и D. Karlin в 1970 г. первыми предложили определение «макулопатия» при близорукости, которое включает следующие особенности: хориоретинальную атрофию (ХРА), центральные пигментные пятна, лаковые трещины, заднюю стафилому и изменения диска зрительного нерва (ДЗН) [14]. Позже T. Tokoro [15] предложил новую классификацию макулопатии при близорукости, разделив поражения на четыре категории: мозаичное глазное дно, диффузная ХРА, очаговая ХРА и макулярные кровоизлияния. M. Avila et al. [16] разработали классификацию, которая разделяла ретинопатии при близорукости в зависимости от тяжести: M0 — нормальный вид заднего полюса; M1 — побледнение хориоидеи; М2 — M1 + добавление задних стафилом; M3 — M2 + добавление к имеющимся изменениям лаковых трещин; М4 — M3 + изменения в центральных зонах, включающие глубокую хориоидальную атрофию (тяжелой степени); M5 — M4 + наличие больших зон глубокой ХРА и обнажения склеры. После B. Curtin и M. Avila другие исследователи определяли патологическую миопию как «типичные для близорукости изменения» без конкретных уточнений. Некоторые авторы выделяли «дегенеративную близорукость» при миопической рефракции не менее —6,0 дптр и атрофических изменениях, связанных с растяжением макулы [17]. T. Asakuma определил ретинопатию при близорукости как «наличие, по крайней мере, одного из следующих признаков: диффузной ХРА в заднем полюсе, очаговой ХРА, лаковых трещин или макулярной атрофии» [18]. Ретинопатия в близоруких глазах с патологической миопией, по мнению J. Vongphanit et al., включает стафилому, лаковые трещины, пятно Фукса и хориоретинальные истончения или атрофию [19]. Отсутствие единой классификации не дает возможности выполнить прямое сравнение или объединение данных различных исследований для оценки распространенности, заболеваемости и характеристики изменений. K. Ohno-Matsui et al. определили патологическую близорукость как состояние, при котором у пациентов выявляется ХРА, и создали классификационную систему для патологической миопии, выделив 5 категорий (от 0 до 4): 0 — нет миопических поражений сетчатки глаза; 1 — только мозаичное глазное дно; 2 — диффузная ХРА; 3 — очаговая ХРА; 4 — макулярная атрофия [20]. Были сделаны 3 дополнения к этим категориям, обозначаемые знаком «плюс»: (1) лаковые трещины, (2) неоваскулярные мембраны, (3) пятно Фукса. Эти 3 поражения сильно связаны с центральной потерей зрения, но они не вписываются в какую-либо конкретную категорию и могут развиваться в близоруких глазах на фоне любой из категорий макулопатии, описанных выше. Патологическая близорукость определяется как одна из категорий этой новой классификации, а при наличии дополнительных изменений указывается «плюс» или приводится указание на заднюю стафилому [7]. Э.С. Аветисов и Л.П. Флик установили тесную взаимосвязь между состоянием зрительных функций и стадией изменения глазного дна при высокой миопии и предложили классификацию, в которой 5 стадий отражают степень не только клинических, но и функциональных нарушений [21].

За последние два десятилетия прогресс в области технологий визуализации, таких как оптическая когерентная томография (ОКТ), трехмерная магнитно-резонансная томография (МРТ), значительно углубили наше понимание глазных осложнений, связанных с миопией высокой степени. Тем не менее информации о причинах, вызывающих развитие этих поражений, явно недостаточно, что затрудняет разработку лечебных мероприятий для уменьшения или предотвращения развития этих осложнений. ОКТ с высокой разрешающей способностью в естественных условиях позволяет оценить поражения зрительного нерва и макулы, а также таких состояний, как тракционный синдром [22] и куполообразная макула [23], выявляемых при миопии высокой степени. Вероятность развития данных осложнений при патологической близорукости у молодых людей и их влияние на зрение и социальную адаптацию усиливают значимость этой проблемы [7]. Эффективное лечение имеется только для отдельных патологических изменений, таких как неоваскуляризация хориоидеи и тракционный синдром, а доступного, эффективного восстанавливающего лечения для пациентов с прогрессирующим ухудшением зрения, связанным с развитием ХРА или нейропатии зрительного нерва, в настоящее время нет.

Читать еще:  Анатомия подвздошная кость

Факторы риска развития патологических изменений при высокой близорукости

Патогенез макулопатии при близорукости

Заключение

Таким образом, основным этиопатогенетическим звеном дистрофических изменений макулярной области при высокой близорукости является растяжение оболочек заднего полюса глаза с повреждением их сосудистых, нервных элементов, мембраны Бруха, которые могут приводить к развитию витреомакулярного тракционного синдрома — комплекса патологических состояний, вызванных повреждением витреоретинального интерфейса в заднем полюсе, а также НВМ. В целом на развитие патологической миопии оказывают влияние множество факторов: биомеханические, биохимические, морфологические, гемодинамические. Эти факторы являются ключевыми в разработке методов прогнозирования и профилактики развития патологической миопии.

Сведения об авторах:
Маркосян Гаянэ Айказовна — д.м.н., ведущий научный сотрудник отдела патологии рефракции, бинокулярного зрения и офтальмоэргономики, ORCID iD 0000-0002-2841-6396;
Тарутта Елена Петровна — д.м.н., профессор, руководитель отдела патологии рефракции, бинокулярного зрения и офтальмоэргономики, ORCID iD 0000-0002-8864-4518;
Тарасова Наталья Алексеевна — к.м.н., старший научный сотрудник отдела патологии рефракции, бинокулярного зрения и офтальмоэргономики, ORCID iD 0000-0002-3164-4306;
Максимова Марина Викторовна — научный сотрудник отдела патологии рефракции, бинокулярного зрения и офтальмоэргономики, ORCID iD 0000-0002-3749-3668.
ФГБУ «МНИИ ГБ им. Гельмгольца» Минздрава России. 105062, Россия, г. Москва, ул. Садовая-Черногрязская, д. 14/19.
Контактная информация: Тарасова Наталья Алексеевна, e-mail: tar221@yandex.ru. Прозрачность финансовой деятельности: никто из авторов не имеет финансовой заинтересованности в представленных материалах или методах. Конфликт интересов отсутствует. Статья поступила 14.11.2018.

About the authors:

Gayane A. Markosian — MD, PhD, Leading Researcher of Department of Refractive Pathology, ORCID iD 0000-0002-2841-6396;
Elena P. Tarutta — MD, PhD, Professor, Head of the Department of Refractive Pathology, ORCID iD 0000-0002-8864-4518;
Natalia A. Tarasova — MD, PhD, Senior Researcher of the Department of Refractive Pathology, ORCID iD 0000-0002-3164-4306;
Marina V. Maksimova — Researcher of the Department of Refractive Pathology, ORCID iD 0000-0002-3749-3668.
Moscow Helmholtz Research Institute of Eye Diseases. 14/19, Sadovaya-Chernograyazskaya str., Moscow, 105062, Russian Federation.
Contact information: Natalia A. Tarasova, e-mail: tar221@yandex.ru. Financial Disclosure: no author has a financial or property interest in any material or method mentioned. There is no conflict of interests. Received 14.11.2018.

Только для зарегистрированных пользователей

ИЗМЕНЕНИЯ ПРИ ПАТОЛОГИИ

Прочитайте:

  1. E. возрастные изменения слизистой оболочки
  2. E. повысится концентрация Т3 и Т4 без изменения уровня ТТГ
  3. I. ИЗМЕНЕНИЯ ВЕЛИЧИНЫ.
  4. II. Наследственные формы патологии
  5. IV стадия – боли носят постоянный характер, имеются язвенно- некротические изменения тканей
  6. L Дегенеративные изменения
  7. L Затем незернистые лейкоциты эмигрируют трансэндотелиально в результате изменения коллоидного состояния цитоплазмы эндотелиальных клеток.
  8. S: Какими изменениями положения конденсора и пластинок ирисовой диафрагмы можно увеличить интенсивность освещенности объекта
  9. V На этих промежуточных этапах происходят дальнейшие эпигеномные и геномные изменения клеток в кроветворных органах.
  10. А. Изменения эритроцитов по размеру (анизоцитоз)

При случайных повреждениях мелких кровеносных сосудов возникающее кровотечение через некоторое время прекращается. Это связано с образованием в месте повреждения сосуда тромба или сгустка. Данный процесс называется свёртыванием крови.

В настоящее время существует классическая ферментативная теория свертывания крови – теория Шмидта – Моравица.Положения этой теории представлены на схеме (рис. 11):

Рис. 11. Схема свертывания крови

Повреждение кровеносного сосуда вызывает каскад молекулярных процессов, в результате образуется сгусток крови — тромб, прекращающий вытекание крови. В месте повреждения к открывшемуся межклеточному матриксу прикрепляются тромбоциты; возникает тромбоцитарная пробка. Одновременно включается система реакций, ведущих к превращению растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый фибрин, который откладывается в тромбоцитарной пробке и на её поверхности, образуется тромб.

Процесс свёртывания крови протекает в две фазы.

В первой фазе протромбин переходит в активный фермент тромбин под влиянием тромбокиназы, содержащейся в тромбоцитах и освобождающейся из них при разрушении кровяных пластинок, и ионов кальция.

Во второй фазе под влиянием образовавшегося тромбина фибриноген превращается в фибрин.

Весь процесс свёртывания крови представлен следующими фазами гемостаза:

а) сокращение поврежденного сосуда;

б) образование в месте повреждения рыхлой тромбоцитарной пробки, или белого тромба. Коллаген сосуда служит связующим центром для тромбоцитов. При агрегации тромбоцитов освобождаются вазоактивные амины, которые стимулируют сужение сосудов;

в) формирование красного тромба (кровяной сгусток);

г) частичное или полное растворение сгустка.

Белый тромб образуется из тромбоцитов и фибрина; в нем относительно мало эритроцитов (в условиях высокой скорости кровотока). Красный тромб состоит из эритроцитов и фибрина (в областях замедленного кровотока).

В процессе свертывания крови участвуют факторы свертывания крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания, находящиеся в плазме крови, обозначают римскими цифрами.

Фактор I(фибриноген) — гликопротеин. Синтезируется в печени.

Фактор II(протромбин) — гликопротеин. Синтезируется в печени при участии витамин К. Способен связывать ионы кальция. При гидролитическом расщеплении протромбина образуется активный фермент свертывания крови.

Фактор III(тканевый фактор, или тканевый тромбопластин) образуется при повреждении тканей. Липопротеин.

Фактор IV(ионы Са 2+ ). Необходимы для образования активного фактора X и активного тромбопластина тканей, активации проконвертина, образования тромбина, лабилизации мембран тромбоцитов.

Фактор V(проакцелерин) — глобулин. Предшественник акцелерина, синтезируется в печени.

Фактор VII(антифибринолизин, проконвертин)- предшественник конвертина. Синтезируется в печени при участии витамина К.

Фактор VIII(антигемофильный глобулин А) необходим для формирования активного фактора X. Врожденный недостаток фактора VIII — причина гемофилии А.

Фактор IX(антигемофильный глобулин В, Кристмас-фактор) принимает участие в образовании активного фактора X. При недостаточностьи фактора IX развивается гемофилия В.

Фактор X(фактор Стюарта-Прауэра) — глобулин. Фактор X участвует в образовании тромбина из протромбина. Синтезируется клетками печени при участии витамина К.

Фактор XI(фактор Розенталя) — антигемофильный фактор белковой природы. Недостаточность наблюдается при гемофилии С.

Фактор XII(фактор Хагемана) участвует в пусковом механизме свертывания крови, стимулирует фибринолитическую активность, другие защитные реакции организма.

Фактор XIII(фибринстабилизирующий фактор) — участвует в образовании межмолекулярных связей в фибрин-полимере.

Факторы тромбоцитов. В настоящее время известно около 10 отдельных факторов тромбоцитов. Например: Фактор 1- адсорбированный на поверхности тромбоцитов проакцелерин. Фактор 4 — антигепариновый фактор.

В нормальных условиях тромбина в крови нет, он образуется из белка плазмы протромбина под действием протеолитического фермента фактора Ха (индекс а — активная форма), который образуется при кровопотере из фактора X. Фактор Ха превращает протромбин в тромбин только в присутствии ионов Са 2 + и других факторов свертывания.

Фактор III, переходящий в плазму крови при повреждении тканей, и фактор 3 тромбоцитов создают предпосылки для образования затравочного количества тромбина из протромбина. Он катализирует превращение проакцелерина и проконвертина в акцелерин (фактор Va) и в конвертин (фактор VIIa).

При взаимодействии перечисленных факторов, а также ионов Са 2+ происходит образование фактора Ха. Затем происходит образование тромбина из протромбина. Под влиянием тромбина от фибриногена отщепляются 2 пептида А и 2 пептида В. Фибриноген превращается в хорошо растворимый фибрин-мономер, который быстро полимеризуется в нерастворимый фибрин-полимер при участии фибринстабилизирующего фактора- фактора XIII (фермент трансглутаминаза) в присутствии ионов Са 2+ (рис. 12).

Рис. 12. Образование геля фибрина.

Фибриновый тромб прикрепляется к матриксу в области повреждения сосуда при участии белка фибронектина. Вслед за образованием нитей фибрина происходит их сокращение, для чего необходима энергия АТФ и фактор 8 тромбоцитов (тромбостенин).

У людей с наследственными дефектами трансглутаминазы кровь свертывается так же, как у здоровых, однако тромб получается хрупкий, поэтому легко возникают вторичные кровотечения.

Кровотечение из капилляров и мелких сосудов останавливается уже при образовании тромбоцитной пробки. Для остановки кровотечения из более крупных сосудов необходимо быстрое образование прочного тромба, чтобы свести к минимуму потерю крови. Это достигается каскадом ферментных реакций с механизмами усиления на многих ступенях.

Различают три механизма активации ферментов каскада:

1. Частичный протеолиз.

2. Взаимодействие с белками-активаторами.

3. Взаимодействие с клеточными мембранами.

Ферменты прокоагулянтного пути содержат γ-карбоксиглутаминовую кислоту. Радикалы карбоксиглутаминовой кислоты образуют центры связывания ионов Са 2+ . В отсутствие ионов Са 2+ кровь не свертывается.

Дата добавления: 2015-09-18 | Просмотры: 215 | Нарушение авторских прав

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector